Đặc điểm, cấu trúc, chức năng
các điện trở, Còn được gọi là yếu tố bài tiết mô mỡ (ADSF), nó là một hormone peptide giàu cysteine. Tên của nó là do mối tương quan tích cực (sức đề kháng) mà nó thể hiện với tác dụng của insulin. Đó là một cytokine thể hiện dư lượng từ 10 đến 11 cystein.
Nó được phát hiện vào năm 2001 trong các tế bào mỡ (mô mỡ) của chuột và trong các tế bào miễn dịch và biểu mô của người, chó, lợn, chuột và một số loài linh trưởng..
Vai trò của hormone này đã gây tranh cãi rất nhiều kể từ khi được phát hiện, do sự tham gia của nó vào sinh lý của bệnh tiểu đường và béo phì. Nó cũng được biết là có ý nghĩa y tế khác, chẳng hạn như tăng cholesterol xấu và lipoprotein mật độ thấp trong động mạch.
Chỉ số
- 1 Đặc điểm chung
- 1.1 Ở chuột
- 1.2 Ở người
- 2 Từ đồng nghĩa
- 3 Khám phá
- 3.1 FIZZ3
- 3.2 QUẢNG CÁO
- 3.3 Điện trở
- 4 cấu trúc
- 5 chức năng
- 6 bệnh
- 7 tài liệu tham khảo
Đặc điểm chung
Resistin là một phần của một họ các phân tử resistin (resistin giống như các phân tử, RELMs). Tất cả các thành viên của gia đình RELM đều có trình tự đầu cuối N, trình bày tín hiệu bài tiết nằm trong khoảng từ 28 đến 44 dư lượng.
Họ có một khu vực trung tâm hoặc khu vực khác nhau, với một đầu cuối carboxyl cuối cùng, có phạm vi từ 57 đến khoảng 60 dư lượng, được bảo tồn hoặc bảo tồn cao và có nhiều trong cystein.
Protein này đã được tìm thấy ở một số động vật có vú. Sự chú ý lớn nhất đã được hướng đến các loại thuốc kháng chuột được tiết ra bởi chuột và một loại có ở người. Hai protein này có độ tương tự 53 đến 60% (tương đồng) trong chuỗi axit amin của chúng.
Ở chuột
Ở những động vật có vú này, nguồn chính của resistin là tế bào mỡ hoặc mô mỡ trắng.
Kháng thuốc ở chuột rất giàu cysteine 11 kDa. Gen cho protein này nằm trên nhiễm sắc thể thứ tám (8). Nó được tổng hợp như một tiền chất của 114 axit amin. Chúng cũng có một chuỗi tín hiệu gồm 20 axit amin và một đoạn trưởng thành gồm 94 axit amin.
Về mặt cấu trúc, resistin ở chuột có năm liên kết disulfide và nhiều lượt. Nó có thể tạo thành phức hợp của hai phân tử giống hệt nhau (homodimers) hoặc tạo thành protein có cấu trúc bậc bốn (multimers) có kích thước khác nhau nhờ liên kết disulfide và không disulfide.
Ở người
Kháng thuốc ở người được đặc trưng bởi, như ở chuột hoặc động vật khác, một loại protein peptide giàu cysteine, chỉ có ở người là 12 kDa, với một chuỗi trưởng thành 112 axit amin.
Gen của protein này được tìm thấy trên nhiễm sắc thể 19. Nguồn của resistin ở người là các tế bào đại thực bào (tế bào của hệ thống miễn dịch) và mô biểu mô. Lưu thông trong máu dưới dạng protein dimeric 92 axit amin được liên kết bởi các liên kết disulfide.
Từ đồng nghĩa
Kháng thuốc được biết đến bằng nhiều tên bao gồm: protein FIZZ3 được tiết ra giàu cysteine (protein được tiết ra từ Cysteine FIZZ3), yếu tố bài tiết đặc hiệu mô mỡ ADSF (yếu tố bài tiết đặc hiệu mô mỡ, ADSF), protein giàu chất myeloid cysteine đặc hiệu C / EBP-epsilon được điều hòa (C / EBP-epsilon được điều hòa bởi protein giàu cysteine đặc hiệu cysteine), protein giàu protein cysteine A12-alpha-2 giống như alpha 2), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 và MGC126609.
Khám phá
Protein này là tương đối mới cho cộng đồng khoa học. Nó được phát hiện độc lập bởi ba nhóm các nhà khoa học vào đầu thế kỷ này, người đã đặt cho nó những cái tên khác nhau: FIZZ3, ADSF và resistin.
FIZZ3
Nó được phát hiện vào năm 2000, trong mô phổi bị viêm. Ba gen chuột và hai gen tương đồng của con người liên quan đến việc sản xuất protein này đã được xác định và mô tả.
QUẢNG CÁO
Protein được phát hiện vào năm 2001, nhờ vào việc xác định một yếu tố bài tiết giàu cystine (Ser / Cys) (ADSF) đặc hiệu cho mô lipid trắng (tế bào mỡ).
Protein này được chỉ định một vai trò quan trọng trong quá trình biệt hóa tế bào đa nhân với tế bào mỡ trưởng thành (adipogenesis)..
Điện trở
Cũng trong năm 2001, một nhóm các nhà nghiên cứu đã mô tả trong mô lipid trưởng thành của chuột có cùng loại protein giàu cystine, chúng được gọi là resistin để kháng insulin..
Cấu trúc
Về mặt cấu trúc, người ta biết rằng protein này được cấu thành bởi vùng trước hoặc đầu gỗ và vùng sau (đuôi) có hình xoắn ốc, tạo thành oligome có trọng lượng phân tử khác nhau, tùy thuộc vào nguồn gốc của con người hay nguồn gốc khác.
Nó có một khu vực trung tâm với 11 dư lượng Ser / Cys (Serine / Cysteine) và một khu vực cũng giàu Ser / Cys có trình tự là CX11CX8CXCX3CX10CXCXCX9CCX3-6, trong đó C là Ser / Cys và X là bất kỳ axit amin nào.
Nó có thành phần cấu trúc được coi là không bình thường, vì nó được hình thành bởi một số tiểu đơn vị được liên kết bởi các tương tác không cộng hóa trị, nghĩa là chúng không sử dụng điện tử, nhưng phân tán các biến thể điện từ để phù hợp với cấu trúc của chúng.
Chức năng
Các chức năng của resistin, cho đến nay, là đối tượng của một cuộc tranh luận khoa học rộng rãi. Trong số những phát hiện có liên quan nhất về tác dụng sinh học ở người và chuột là:
- Nhiều mô ở người và chuột phản ứng với resistin, bao gồm tế bào gan, cơ, tim, miễn dịch và mỡ.
- Những con chuột siêu hệ thống (nghĩa là có nồng độ kháng thuốc cao) trải qua quá trình tự điều chỉnh glucose bị suy yếu (cân bằng nội môi).
- Kháng thuốc làm giảm sự hấp thu glucose được kích thích bởi insulin trong các tế bào cơ tim.
- Trong các tế bào miễn dịch (đại thực bào) ở người, resistin gây ra việc sản xuất protein phối hợp phản ứng của hệ thống miễn dịch (các cytokine gây viêm)
Bệnh
Ở người, người ta cho rằng protein này đóng góp sinh lý vào khả năng kháng tiểu đường của insulin.
Vai trò của bệnh béo phì vẫn chưa được biết, mặc dù người ta đã phát hiện ra rằng có mối tương quan giữa sự gia tăng của mô mỡ và nồng độ resistin, nghĩa là béo phì làm tăng nồng độ của kháng thể trong cơ thể. Nó cũng đã được chứng minh là chịu trách nhiệm cho mức độ cao của cholesterol xấu trong máu.
Kháng thuốc điều chỉnh các con đường phân tử trong các bệnh lý viêm và tự miễn. Nó trực tiếp gây ra sự thay đổi chức năng của nội mạc, từ đó dẫn đến xơ cứng động mạch còn được gọi là xơ vữa động mạch..
Kháng thuốc có chức năng như một chỉ báo về bệnh và thậm chí là một công cụ dự đoán lâm sàng cho các bệnh tim mạch. Nó có liên quan đến việc sản xuất các mạch máu (angiogenesis), huyết khối, hen suyễn, bệnh gan nhiễm mỡ không do rượu, bệnh thận mãn tính, trong số những người khác..
Tài liệu tham khảo
- C.C. Juan, L.S. Kan, C.C. Hoàng, S.S. Trần, L.T. Hồ, L.C. Âu (2003). Sản xuất và đặc tính của resistin tái tổ hợp hoạt tính sinh học trong Escherichia coli. Tạp chí công nghệ sinh học.
- Chống lại con người. Pospec. Phục hồi từ trang webececbio.com.
- S. Abramson. Chống lại. Đã được phục hồi từ collab.its.virginia.edu.
- G. Wolf (2004), Kháng insulin và béo phì: resistin, một loại hormone được tiết ra từ mô mỡ. Nhận xét dinh dưỡng.
- M. Rodríguez Pérez (2014), Nghiên cứu các chức năng sinh học của S-resistina. Báo cáo được trình bày cho Đại học Castilla-La Mancha, để đủ điều kiện cho danh hiệu Tiến sĩ Hóa sinh. 191.
- A. Souki, N.J. Arráiz-Rodríguez, C. Prieto-Fuenmayor, ... C. Cano-Ponce (2018), Các khía cạnh cơ bản trong bệnh béo phì. Barranquilla, Colombia: Phiên bản Đại học Simón Bolívar. 44 p.
- Md.S. Jamaluddin, S.M. Weakley, Q. Yao, & C. Chen (2012). Sức đề kháng: vai trò chức năng và cân nhắc điều trị cho bệnh tim mạch. Tạp chí dược học Anh.
- Chống lại Lấy từ en.wikipedia.org.
- D.R. Schwartz, M.A. Lazar (2011). Human resistin: Được tìm thấy trong bản dịch từ chuột sang người. Xu hướng về Nội tiết và Chuyển hóa.