Chia sẻ:
Cấu trúc, loại và chức năng miễn dịch
các Globulin miễn dịch Chúng là các phân tử tạo ra tế bào lympho B và tế bào plasma giúp bảo vệ cơ thể. Chúng bao gồm một phân tử sinh học glycoprotein thuộc hệ thống miễn dịch. Chúng là một trong những protein phong phú nhất của huyết thanh, sau albumin.
Kháng thể là một tên gọi khác mà immunoglobulin nhận được, và chúng được coi là globulin do hành vi của chúng trong điện di của huyết thanh có chứa chúng. Phân tử immunoglobulin có thể đơn giản hoặc phức tạp, tùy thuộc vào việc trình bày của nó là một monome hay được trùng hợp.
Cấu trúc phổ biến của immunoglobulin tương tự như chữ "Y". Có năm loại globulin miễn dịch thể hiện sự khác biệt về hình thái, chức năng và vị trí trong cơ thể sinh vật. Sự khác biệt về cấu trúc của các kháng thể không phải ở dạng, mà là ở thành phần của chúng; mỗi loại có một mục tiêu cụ thể.
Phản ứng miễn dịch được thúc đẩy bởi immunoglobulin là rất cụ thể và là một cơ chế rất phức tạp. Các kích thích cho sự bài tiết của nó bởi các tế bào được kích hoạt với sự có mặt của các tác nhân xa lạ với sinh vật, chẳng hạn như vi khuẩn. Chức năng của immunoglobulin sẽ liên kết với yếu tố nước ngoài và loại bỏ nó.
Globulin miễn dịch hoặc kháng thể có thể hiện diện cả trong máu và bề mặt màng của các cơ quan. Những phân tử sinh học này đại diện cho các yếu tố quan trọng trong hệ thống phòng thủ của cơ thể con người.
Chỉ số
- 1 cấu trúc
- 1.1 Chuỗi nặng
- 1.2 Chuỗi nhẹ
- 1.3 Phân đoạn Fc và Fab
- 2 loại
- 2.1 Globulin miễn dịch G (IgG)
- 2.2 Globulin miễn dịch M (IgM)
- 2.3 Globulin miễn dịch A (IgA)
- 2.4 Globulin miễn dịch E (IgE)
- 2.5 Globulin miễn dịch D (IgD)
- 2.6 Thay đổi loại
- 3 chức năng
- 3.1 Chức năng chung
- 3.2 Chức năng cụ thể
- 4 tài liệu tham khảo
Cấu trúc
Cấu trúc của kháng thể chứa axit amin và carbohydrate, oligosacarit. Sự hiện diện chủ yếu của các axit amin, số lượng và phân phối của chúng là yếu tố quyết định cấu trúc của immunoglobulin.
Giống như tất cả các protein, globulin miễn dịch có cấu trúc sơ cấp, thứ cấp, thứ ba và bậc bốn, xác định diện mạo điển hình của chúng.
Xem xét số lượng axit amin mà chúng hiện diện, immunoglobulin có hai loại chuỗi: chuỗi nặng và chuỗi nhẹ. Ngoài ra, theo trình tự các axit amin trong cấu trúc của nó, mỗi chuỗi có một vùng thay đổi và một vùng không đổi.
Xiềng xích nặng
Các chuỗi nặng của immunoglobulin tương ứng với các đơn vị polypeptide được tạo thành từ 440 chuỗi axit amin.
Mỗi immunoglobulin có 2 chuỗi nặng và mỗi chuỗi có một vùng thay đổi và một vùng không đổi. Vùng không đổi có 330 axit amin và 110 axit amin biến đổi được giải trình tự.
Cấu trúc của chuỗi nặng là khác nhau đối với mỗi immunoglobulin. Họ có tổng cộng 5 loại chuỗi nặng xác định các loại immunoglobulin.
Các loại chuỗi nặng được xác định bằng các chữ cái Hy Lạp,, α,, cho các globulin miễn dịch IgG, IgM, IgA, IgE và IgD, tương ứng.
Vùng không đổi của các chuỗi nặng và được hình thành bởi bốn miền, trong khi các miền tương ứng với α,, có ba. Vì vậy, mỗi vùng không đổi sẽ khác nhau đối với từng loại immunoglobulin, nhưng phổ biến đối với globulin miễn dịch cùng loại.
Vùng biến đổi của chuỗi nặng được hình thành bởi một miền immunoglobulin duy nhất. Vùng này có một chuỗi gồm 110 axit amin và sẽ khác nhau tùy thuộc vào tính đặc hiệu của kháng thể đối với kháng nguyên.
Trong cấu trúc của các chuỗi nặng có thể được quan sát thấy một bản lề bị uốn cong hoặc uốn cong - đại diện cho khu vực linh hoạt của chuỗi.
Chuỗi ánh sáng
Các chuỗi ánh sáng của immunoglobulin là polypeptide bao gồm khoảng 220 axit amin. Có hai loại chuỗi ánh sáng ở người: kappa (κ) và lambda (), loại thứ hai có bốn loại phụ. Các miền không đổi và biến đổi có chuỗi 110 axit amin mỗi chuỗi.
Một kháng thể có thể có hai chuỗi ánh sáng κ (κκ) hoặc một chuỗi chuỗi λ (λλ) nhưng không thể có một trong mỗi loại cùng một lúc.
Phân đoạn Fc và Fab
Vì mỗi immunoglobulin có hình dạng tương tự chữ "Y", nó có thể được chia thành hai phân đoạn. Phân đoạn "thấp hơn", cơ sở, được gọi là phân đoạn kết tinh hoặc Fc; trong khi cánh tay của chữ "Y" tạo thành Fab hoặc phần liên kết với kháng nguyên. Mỗi phần cấu trúc của immunoglobulin thực hiện một chức năng khác nhau.
Phân khúc Fc
Phân đoạn Fc có hai hoặc ba miền không đổi của chuỗi nặng immunoglobulin.
Fc có thể liên kết với protein hoặc một thụ thể cụ thể trong basophils, bạch cầu ái toan hoặc tế bào mast, do đó nó gây ra phản ứng miễn dịch cụ thể sẽ loại bỏ kháng nguyên. Fc tương ứng với kết thúc carboxyl của immunoglobulin.
Phân khúc Fab
Phân đoạn hoặc phân đoạn Fab của kháng thể chứa các miền biến đổi ở đầu của nó, ngoài các miền không đổi của chuỗi nặng và nhẹ.
Miền không đổi của chuỗi nặng được tiếp tục với các miền của phân đoạn Fc tạo thành bản lề. Tương ứng với đầu cuối amino của immunoglobulin.
Tầm quan trọng của phân khúc Fab là nó cho phép liên kết với các kháng nguyên, các chất lạ và các chất có hại.
Các miền biến đổi của mỗi immunoglobulin đảm bảo tính đặc hiệu của chúng đối với một kháng nguyên nhất định; đặc điểm này thậm chí cho phép sử dụng nó trong chẩn đoán các bệnh viêm và nhiễm trùng.
Các loại
Các globulin miễn dịch được biết đến cho đến nay sở hữu một chuỗi nặng cụ thể không đổi đối với từng loại này và sự khác biệt của các loại khác.
Có năm loại chuỗi nặng xác định năm loại immunoglobulin, có chức năng khác nhau.
Globulin miễn dịch G (IgG)
Immunoglobulin G là nhiều loại nhất. Nó có một chuỗi gamma nặng và được trình bày ở dạng đơn phân tử hoặc đơn phân.
IgG là phong phú nhất trong cả huyết thanh và không gian mô. Những thay đổi tối thiểu trong chuỗi axit amin của chuỗi nặng của nó xác định sự phân chia của nó thành các tiểu loại: 1, 2, 3 và 4.
Globulin miễn dịch G có chuỗi 330 axit amin trong phân đoạn Fc và trọng lượng phân tử 150.000, trong đó 105.000 tương ứng với chuỗi nặng của nó.
Globulin miễn dịch M (IgM)
Globulin miễn dịch M là một pentamer có chuỗi nặng là. Trọng lượng phân tử của nó cao, khoảng 900 000.
Trình tự axit amin của chuỗi nặng của nó là 440 trong phần Fc của nó. Nó được tìm thấy chủ yếu trong huyết thanh, chiếm 10 đến 12% các loại globulin miễn dịch. IgM chỉ có một kiểu con.
Globulin miễn dịch A (IgA)
Nó tương ứng với loại chuỗi nặng α, và chiếm 15% tổng số globulin miễn dịch. IgA được tìm thấy trong cả máu và dịch tiết, bao gồm cả sữa mẹ, ở dạng monome hoặc dimer. Trọng lượng phân tử của immunoglobulin này là 320.000 và nó có hai loại phụ: IgA1 và IgA2.
Globulin miễn dịch E (IgE)
Globulin miễn dịch E được cấu thành bởi loại chuỗi nặng và rất khan hiếm trong huyết thanh, khoảng 0,002%.
IgE có trọng lượng phân tử 200.000 và hiện diện như một monome chủ yếu trong huyết thanh, chất nhầy mũi và nước bọt. Người ta cũng thường tìm thấy immunoglobulin này trong các tế bào basophils và mast.
Globulin miễn dịch D (IgD)
Giống chuỗi nặng δ tương ứng với immunoglobulin D, chiếm 0,2% tổng số globulin miễn dịch. IgD có trọng lượng phân tử 180.000 và được cấu trúc ở dạng monome.
Nó có liên quan đến tế bào lympho B, được gắn vào bề mặt của những tế bào này. Tuy nhiên, chức năng của IgD không rõ ràng.
Thay đổi loại
Globulin miễn dịch có thể trải qua một sự thay đổi loại cấu trúc, do nhu cầu bảo vệ chống lại một kháng nguyên.
Sự thay đổi này là do chức năng của tế bào lympho B tạo ra kháng thể nhờ đặc tính miễn dịch thích nghi. Sự thay đổi cấu trúc nằm trong vùng không đổi của chuỗi nặng, mà không làm thay đổi vùng biến.
Việc thay đổi loại hoặc lớp có thể khiến IgM truyền sang IgG hoặc IgE và điều này xảy ra như một phản ứng gây ra bởi interferon gamma hoặc interleukin IL-4 và IL-5.
Chức năng
Vai trò của globulin miễn dịch trong hệ thống miễn dịch có tầm quan trọng sống còn đối với sự bảo vệ của sinh vật.
Globulin miễn dịch là một phần của hệ thống miễn dịch dịch thể; nghĩa là, chúng là những chất được tiết ra bởi các tế bào để bảo vệ chống lại các tác nhân gây bệnh hoặc gây hại.
Chúng cung cấp một phương tiện phòng thủ hiệu quả, hiệu quả, cụ thể và được hệ thống hóa, có giá trị lớn như một phần của hệ thống miễn dịch. Chúng có chức năng chung và cụ thể trong phạm vi miễn dịch:
Chức năng chung
Các kháng thể hoặc globulin miễn dịch đáp ứng cả hai chức năng độc lập và kích hoạt phản ứng bài tiết qua trung gian tế bào và bài tiết.
Liên kết kháng nguyên-kháng thể
Globulin miễn dịch có chức năng liên kết các tác nhân kháng nguyên một cách cụ thể và chọn lọc.
Sự hình thành phức hợp kháng nguyên-kháng thể là chức năng chính của immunoglobulin và do đó, là phản ứng miễn dịch có thể ngăn chặn hoạt động của kháng nguyên. Mỗi kháng thể có thể liên kết với hai hoặc nhiều kháng nguyên cùng một lúc.
Chức năng Effector
Hầu hết thời gian phức hợp kháng nguyên-kháng thể đóng vai trò là sự khởi đầu để kích hoạt các phản ứng tế bào cụ thể hoặc để bắt đầu một chuỗi các sự kiện xác định việc loại bỏ kháng nguyên. Hai phản ứng hiệu ứng phổ biến nhất là liên kết tế bào và kích hoạt bổ sung.
Liên kết tế bào phụ thuộc vào sự hiện diện của các thụ thể đặc hiệu cho phân đoạn Fc của immunoglobulin, một khi nó đã được liên kết với kháng nguyên.
Các tế bào như tế bào mast, bạch cầu ái toan, basophils, tế bào lympho và thực bào có các thụ thể này và cung cấp các cơ chế để loại bỏ kháng nguyên.
Việc kích hoạt các tầng bổ sung là một cơ chế phức tạp liên quan đến việc bắt đầu một chuỗi, vì vậy kết quả cuối cùng là sự tiết ra các chất độc hại loại bỏ các kháng nguyên.
Chức năng cụ thể
Đầu tiên, mỗi loại immunoglobulin phát triển một chức năng phòng thủ cụ thể:
Globulin miễn dịch G
- Immunoglobulin G cung cấp hầu hết các biện pháp phòng vệ chống lại các tác nhân kháng nguyên, bao gồm cả vi khuẩn và virus.
- IgG kích hoạt các cơ chế như bổ sung và thực bào.
- Hiến pháp của IgG cụ thể cho một kháng nguyên là bền.
- Kháng thể duy nhất mà người mẹ có thể truyền cho con khi mang thai là IgG.
Globulin miễn dịch M
- IgM là kháng thể đáp ứng nhanh với các tác nhân gây hại và truyền nhiễm, vì nó cung cấp hành động ngay lập tức cho đến khi được thay thế bằng IgG.
- Kháng thể này kích hoạt các phản ứng của tế bào được tích hợp vào màng tế bào lympho và phản ứng hài hước như là sự bổ sung.
- Đây là loại globulin miễn dịch đầu tiên tổng hợp được con người.
Globulin miễn dịch A
- Hành vi như một hàng rào bảo vệ chống lại mầm bệnh, được đặt trên bề mặt của màng nhầy.
- Nó có trong niêm mạc đường hô hấp, hệ tiêu hóa, đường tiết niệu và cả trong dịch tiết như nước bọt, chất nhầy mũi và nước mắt.
- Mặc dù kích hoạt bổ sung của nó là thấp, nó có thể được liên kết với lysozyme để loại bỏ vi khuẩn.
- Sự hiện diện của immunoglobulin D trong cả sữa mẹ và sữa non cho phép trẻ sơ sinh có được nó trong thời kỳ cho con bú.
Globulin miễn dịch E
- Globulin miễn dịch E cung cấp một cơ chế bảo vệ mạnh mẽ chống lại các kháng nguyên gây dị ứng.
- Sự tương tác giữa IgE và chất gây dị ứng sẽ khiến các chất gây viêm xuất hiện chịu trách nhiệm cho các triệu chứng dị ứng, như hắt hơi, ho, nổi mề đay, tăng nước mắt và chất nhầy mũi..
- IgE cũng có thể được ghép với bề mặt của ký sinh trùng bằng phân đoạn Fc của nó, tạo ra một phản ứng gây ra cái chết của những ký sinh trùng này.
Globulin miễn dịch D
- Cấu trúc đơn phân của IgD được liên kết với các tế bào lympho B không tương tác với các kháng nguyên, vì vậy chúng hoạt động như các thụ thể.
- Chức năng IgD không rõ ràng.
Tài liệu tham khảo
- (s.f.) Định nghĩa y tế của immunoglobulin. Phục hồi từ hazinenet.com
- Wikipedia (s.f.). Kháng thể Lấy từ en.wikipedia.org
- Grattendick, K., Pross, S. (2007). Globulin miễn dịch. Phục hồi từ scTHERirect.com
- Iáñez, E. (s.f.). Globulin miễn dịch và các phân tử khác của tế bào B. Khóa học miễn dịch tổng quát. Phục hồi từ ugr.es
- (s.f.) Giới thiệu về Immunoglobulin. Lấy từ thermofisher.com
- Buddiga, P. (2013). Giải phẫu hệ thống miễn dịch. Được phục hồi từ emeesine.medscape.com
- Hóa sinh (2009). Globulin miễn dịch: cấu trúc và chức năng. Phục hồi từ hóa sinhquestions.wordpress.com
- (s.f.) Globulin miễn dịch - cấu trúc và chức năng. Lấy từ microbiologybook.org