Đặc điểm, chức năng và ví dụ của Apoenzyme



Một apoenzyme Nó là phần protein của một enzyme, do đó nó còn được gọi là apoprotein. Apoenzyme không hoạt động, nghĩa là nó không thể thực hiện chức năng thực hiện một phản ứng sinh hóa nhất định và nó không hoàn chỉnh cho đến khi nó tham gia vào các phân tử khác được gọi là cofactors.

Phần protein (apoenzyme) cùng với một đồng yếu tố tạo thành một enzyme hoàn chỉnh (holoenzyme). Enzyme là các protein có thể làm tăng tốc độ của các quá trình sinh hóa. Một số enzyme cần đồng yếu tố của chúng để thực hiện xúc tác, trong khi một số khác không cần chúng.

Chỉ số

  • 1 Đặc điểm chính
    • 1.1 Chúng là cấu trúc protein
    • 1.2 Chúng là một phần của enzyme liên hợp
    • 1.3 Họ thừa nhận nhiều loại đồng yếu tố
  • 2 Chức năng của apoenzyme
    • 2.1 Tạo holoenzyme
    • 2.2 Làm phát sinh hành động xúc tác
  • 3 ví dụ
    • 3.1 Carbonic anhydword
    • 3.2 Huyết sắc tố
    • 3.3 Cytochrom oxydase
    • 3,4 Rượu dehydrogenase
    • 3.5 Pyruvate kinase
    • 3.6 Pyruvate carboxylase
    • 3.7 Acetyl Coenzyme Một carboxylase
    • 3,8 Monoamin oxydase
    • 3.9 Lactate dehydrogenase
    • 3.10 Catalase
  • 4 tài liệu tham khảo

Đặc điểm chính

Chúng là cấu trúc protein

Các apoenzyme tương ứng với phần protein của enzyme, là các phân tử có chức năng là chất xúc tác chống lại các phản ứng hóa học nhất định trong cơ thể.

Chúng là một phần của enzyme liên hợp

Các enzyme không cần cofactors được gọi là các enzyme đơn giản, chẳng hạn như pepsin, trypsin và urease. Ngược lại, các enzyme đòi hỏi một đồng yếu tố cụ thể được gọi là enzyme liên hợp. Chúng bao gồm hai thành phần chính: đồng yếu tố, đó là cấu trúc phi protein; và apoenzyme, cấu trúc protein.

Đồng yếu tố có thể là một hợp chất hữu cơ (ví dụ: vitamin) hoặc hợp chất vô cơ (ví dụ: ion kim loại). Đồng yếu tố hữu cơ có thể là một coenzyme hoặc một nhóm giả. Coenzyme là một đồng yếu tố liên kết yếu với enzyme và do đó, có thể dễ dàng giải phóng khỏi vị trí hoạt động của enzyme.

Họ thừa nhận một loạt các đồng yếu tố

Có nhiều đồng yếu tố kết hợp với apoenzyme để tạo ra holoenzyme. Các coenzyme phổ biến là NAD +, FAD, coenzyme A, vitamin B và vitamin C. Các ion kim loại phổ biến liên kết với apoenzyme là sắt, đồng, canxi, kẽm và magiê, trong số những loại khác..

Các cofactors liên kết chặt chẽ hoặc nhẹ với apoenzyme để chuyển apoenzyme thành holoenzyme. Khi cofactor được loại bỏ khỏi holoenzyme, nó sẽ trở thành apoenzyme một lần nữa, nó không hoạt động và không đầy đủ.

Chức năng Apoenzyme

Tạo holoenzyme

Chức năng chính của các apoenzyme là tạo ra các holoenzyme: các apoenzyme được hợp nhất với một đồng yếu tố và từ liên kết này, một holoenzyme được tạo ra.

Làm phát sinh hành động xúc tác

Xúc tác đề cập đến quá trình thông qua đó có thể tăng tốc một số phản ứng hóa học. Nhờ các apoenzyme, các holoenzyme đã hoàn thành và có thể kích hoạt hành động xúc tác của chúng.

Ví dụ

Carbonic anhydword

Carbonic anhydrase là một enzyme quan trọng trong tế bào động vật, tế bào thực vật và trong môi trường để ổn định nồng độ carbon dioxide.

Không có enzyme này, việc chuyển đổi carbon dioxide thành bicarbonate - và ngược lại - sẽ cực kỳ chậm, khiến cho việc thực hiện các quá trình quan trọng, chẳng hạn như quang hợp ở thực vật và thở ra trong quá trình hô hấp..

Huyết sắc tố

Hemoglobin là một protein hình cầu có trong các tế bào hồng cầu của động vật có xương sống và trong huyết tương của nhiều động vật không xương sống, có chức năng vận chuyển oxy và carbon dioxide.

Sự kết hợp của oxy và carbon dioxide với enzyme xảy ra tại một địa điểm được gọi là nhóm heme, chịu trách nhiệm cho màu đỏ vào máu của động vật có xương sống.

Cytochrom oxydase

Cytochrom oxydase là một loại enzyme có mặt trong hầu hết các tế bào. Nó chứa sắt và porphyrin.

Enzyme oxy hóa này rất quan trọng đối với các quá trình thu được năng lượng. Nó được tìm thấy trong màng ty thể nơi nó xúc tác cho sự chuyển điện tử từ cytochrom sang oxy, cuối cùng dẫn đến sự hình thành nước và ATP (phân tử năng lượng).

Rượu dehydrogenase

Rượu dehydrogenase là một loại enzyme được tìm thấy chủ yếu ở gan và dạ dày. Apoenzyme này xúc tác bước đầu tiên trong quá trình chuyển hóa rượu; đó là quá trình oxy hóa ethanol và các rượu khác. Theo cách này, nó biến đổi chúng thành acetaldehyd.

Tên của nó chỉ ra cơ chế hoạt động trong quá trình này: tiền tố "des" có nghĩa là "không" và "hydro" dùng để chỉ một nguyên tử hydro. Do đó, chức năng của rượu dehydrogenase là loại bỏ nguyên tử hydro khỏi rượu.

Pyruvate kinase

Pyruvate kinase là apoenzyme xúc tác bước cuối cùng của quá trình phân hủy glucose của tế bào (glycolysis).

Chức năng của nó là đẩy nhanh quá trình chuyển một nhóm phốt phát từ phosphoenolpyruvate thành adenosine diphosphate, tạo ra một phân tử pyruvate và một ATP.

Pyruvate kinase có 4 dạng khác nhau (isoenzyme) trong các mô khác nhau của động vật, mỗi loại có đặc tính động học đặc biệt cần thiết để thích ứng với các yêu cầu trao đổi chất của các mô này..

Pyruvate carboxylase

Pyruvate carboxylase là enzyme xúc tác cho quá trình carboxyl hóa; nghĩa là, việc chuyển một nhóm carboxyl sang phân tử pyruvate để tạo thành oxaloacetate.

Nó xúc tác đặc biệt trong các mô khác nhau, ví dụ: ở gan và thận làm tăng tốc các phản ứng ban đầu để tổng hợp glucose, trong khi ở mô mỡ và não thúc đẩy quá trình tổng hợp lipid từ pyruvate.

Nó cũng liên quan đến các phản ứng khác là một phần của quá trình sinh tổng hợp carbohydrate.

Acetyl Coenzyme Một carboxylase

Acetyl-CoA carboxylase là một enzyme quan trọng trong quá trình chuyển hóa axit béo. Nó là một loại protein được tìm thấy ở cả động vật và thực vật, trình bày một số tiểu đơn vị xúc tác cho các phản ứng khác nhau.

Chức năng của nó về cơ bản là chuyển một nhóm carboxyl thành acetyl-CoA để chuyển nó thành malonyl coenzyme A (malonyl-CoA).

Nó có 2 đồng phân, được gọi là ACC1 và ACC2, khác nhau về chức năng và phân bố của chúng trong các mô động vật có vú.

Monoamin oxydase

Monoamine oxyase là một loại enzyme có trong các mô thần kinh, nơi nó đóng vai trò quan trọng trong việc làm bất hoạt một số chất dẫn truyền thần kinh, như serotonin, melatonin và epinephrine..

Tham gia vào các phản ứng sinh hóa của sự thoái hóa của các monoza khác nhau trong não. Trong các phản ứng oxy hóa này, enzyme sử dụng oxy để loại bỏ một nhóm amino khỏi phân tử và tạo ra một aldehyd (hoặc ketone) và amoniac tương ứng.

Lactate dehydrogenase

Lactate dehydrogenase là một loại enzyme được tìm thấy trong các tế bào của động vật, thực vật và prokaryote. Chức năng của nó là thúc đẩy quá trình chuyển đổi lactate thành axit pyruvic và ngược lại.

Enzyme này rất quan trọng trong quá trình hô hấp tế bào, trong đó glucose, có nguồn gốc từ thực phẩm, thoái hóa để thu được năng lượng hữu ích cho tế bào.

Mặc dù lactate dehydrogenase có nhiều trong các mô, nhưng mức độ của enzyme này thấp trong máu. Tuy nhiên, khi có một chấn thương hoặc bệnh tật, nhiều phân tử được giải phóng vào máu. Do đó, lactate dehydrogenase là một chỉ số của một số chấn thương và bệnh tật, chẳng hạn như đau tim, thiếu máu, ung thư, HIV, trong số những người khác.

Catalase

Catalase được tìm thấy trong tất cả các sinh vật sống trong sự hiện diện của oxy. Nó là một enzyme làm tăng tốc phản ứng mà hydro peroxide phân hủy trong nước và oxy. Bằng cách này, nó ngăn chặn các hợp chất độc hại tích lũy.

Do đó, nó giúp bảo vệ các cơ quan và mô khỏi sự phá hủy do peroxide, một hợp chất liên tục được tạo ra trong nhiều phản ứng trao đổi chất. Ở động vật có vú, nó được tìm thấy chủ yếu ở gan.

Tài liệu tham khảo

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Nghiên cứu sơ bộ về huyết thanh Lactate Dehydrogenase (LDH)-Biomarker dự đoán trong ung thư biểu mô tuyến vú. Tạp chí nghiên cứu lâm sàng và chẩn đoán, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Cấu trúc của miền biotinyl của acetyl-coenzyme Một carboxylase được xác định theo giai đoạn MAD. Cấu trúc, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Hóa sinh (Tái bản lần thứ 8). W. H. Freeman và Công ty.
  4. Mông, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Mối liên quan của mức độ dehydrogenase huyết thanh với nhiễm trùng cơ hội được lựa chọn và tiến triển HIV. Tạp chí quốc tế về bệnh truyền nhiễm, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Chức năng của Carbonic Anhydrase trong máu. Thiên nhiên, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Cấu trúc và cơ chế của họ monoamin oxydase. Khái niệm phân tử sinh học, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Human pyruvate kinase M2: Một protein đa chức năng. Khoa học protein, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Cấu trúc, cơ chế và quy định của pyruvate carboxylase. Tạp chí sinh hóa, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzyme của pyruvate kinase. Giao dịch sinh hóa xã hội, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Sinh học (Tái bản lần thứ 7).
  11. Siêu nhân, C. T. (2016). Cấu trúc và chức năng của anhydras carbonic. Tạp chí sinh hóa, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoamin oxydase: chắc chắn và không chắc chắn. Hóa dược hiện tại, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Nguyên tắc cơ bản của hóa sinh: Cuộc sống tại Cấp độ phân tử (Tái bản lần thứ 5). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Liệu Lactate cao hơn có phải là một chỉ số về nguy cơ di căn của khối u không? Một nghiên cứu MRS thí điểm sử dụng Hyperpolarized13C-Pyruvate. X quang học thuật, 21(2), 223-231.