Chia sẻ:
Sự biến tính của các yếu tố protein gây ra nó và hậu quả
các biến tính protein Nó bao gồm sự mất cấu trúc ba chiều bởi các yếu tố môi trường khác nhau, chẳng hạn như nhiệt độ, pH hoặc các tác nhân hóa học nhất định. Việc mất cấu trúc dẫn đến mất chức năng sinh học liên quan đến protein đó, cho dù là enzyme, cấu trúc, vận chuyển, trong số những người khác..
Cấu trúc của protein rất nhạy cảm với những thay đổi. Sự mất ổn định của một cây cầu hydro thiết yếu có thể làm biến tính protein. Theo cùng một cách, có những tương tác không thực sự cần thiết để tuân thủ chức năng protein và trong trường hợp bị mất ổn định, nó không có tác dụng đối với chức năng.
Chỉ số
- 1 Cấu trúc của protein
- 1.1 Cấu trúc sơ cấp
- 1.2 Cấu trúc thứ cấp
- 1.3 Cấu trúc cấp ba
- 1.4 Cấu trúc bậc bốn
- 2 yếu tố gây biến tính
- 2.1 pH
- 2.2 Nhiệt độ
- 2.3 Chất hóa học
- 2.4 Chất khử
- 3 hậu quả
- 3.1 Tái tạo
- 4 protein côn trùng
- 5 tài liệu tham khảo
Cấu trúc của protein
Để hiểu được các quá trình biến tính protein, chúng ta phải biết cách thức tổ chức protein. Những cấu trúc sơ cấp, thứ cấp, thứ ba và bậc bốn.
Cấu trúc sơ cấp
Đó là chuỗi các axit amin tạo nên protein nói. Axit amin là các khối xây dựng cơ bản của các phân tử sinh học này và có 20 loại khác nhau, mỗi loại có các tính chất vật lý và hóa học cụ thể. Chúng được nối với nhau bằng liên kết peptide.
Cấu trúc thứ cấp
Trong cấu trúc này, chuỗi axit amin tuyến tính này bắt đầu gấp lại bằng liên kết hydro. Có hai cấu trúc thứ cấp cơ bản: hình xoắn ốc α, hình xoắn ốc; và tờ gấp, khi hai chuỗi tuyến tính được xếp song song.
Cấu trúc cấp ba
Liên quan đến các loại lực khác dẫn đến việc gấp cụ thể của hình dạng ba chiều.
Chuỗi R của dư lượng axit amin tạo nên cấu trúc của protein có thể tạo thành cầu nối disulfide và các phần kỵ nước của protein được nhóm lại bên trong, trong khi các phần ưa nước phải đối mặt với nước. Các lực van der Waals hoạt động như một chất ổn định của các tương tác được mô tả.
Cấu trúc bậc bốn
Nó bao gồm các tập hợp của các đơn vị protein.
Khi một protein bị biến tính, nó sẽ mất cấu trúc bậc bốn, bậc ba và thứ cấp, trong khi cấu trúc sơ cấp vẫn còn nguyên. Các protein giàu liên kết disulfide (cấu trúc bậc ba) cho khả năng chống biến tính cao hơn.
Các yếu tố gây biến tính
Bất kỳ yếu tố nào làm mất ổn định các liên kết không cộng hóa trị chịu trách nhiệm duy trì cấu trúc tự nhiên của protein đều có thể tạo ra sự biến tính của nó. Trong số những điều quan trọng nhất chúng ta có thể đề cập:
pH
Ở các giá trị pH rất cao, kể cả môi trường axit hoặc cơ bản, protein có thể mất cấu hình ba chiều. Sự dư thừa của các ion H+ và OH- Ở giữa, nó làm mất ổn định các tương tác của protein.
Sự thay đổi trong mẫu ion này tạo ra sự biến tính. Sự biến tính theo pH có thể đảo ngược trong một số trường hợp và ở những trường hợp khác không thể đảo ngược.
Nhiệt độ
Sự biến tính nhiệt xảy ra khi nhiệt độ tăng. Trong các sinh vật sống trong điều kiện môi trường trung bình, protein bắt đầu mất ổn định ở nhiệt độ trên 40 ° C. Rõ ràng, protein của các sinh vật ưa nhiệt có thể chịu được các khoảng nhiệt độ này.
Tăng nhiệt độ dẫn đến tăng chuyển động phân tử ảnh hưởng đến liên kết hydro và các liên kết không cộng hóa trị khác, dẫn đến mất cấu trúc cấp ba.
Sự tăng nhiệt độ này dẫn đến giảm tốc độ phản ứng, nếu chúng ta đang nói về enzyme.
Chất hóa học
Các chất phân cực - như urê - ở nồng độ cao ảnh hưởng đến liên kết hydro. Ngoài ra, các chất không phân cực có thể có hậu quả tương tự.
Chất tẩy rửa cũng có thể làm mất ổn định cấu trúc protein; tuy nhiên, nó không phải là một quá trình tích cực và chúng hầu như có thể đảo ngược.
Đại lý giảm
-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) là một tác nhân hóa học thường được sử dụng trong phòng thí nghiệm để làm biến tính protein. Nó chịu trách nhiệm giảm các cầu nối disulfide giữa các dư lượng axit amin. Nó có thể làm mất ổn định cấu trúc bậc ba hoặc bậc bốn của protein.
Một chất khử khác có chức năng tương tự là dithiothreitol (DTT). Ngoài ra, các yếu tố khác làm mất cấu trúc tự nhiên trong protein là kim loại nặng ở nồng độ cao và bức xạ cực tím.
Hậu quả
Khi biến tính xảy ra, protein mất chức năng của nó. Protein hoạt động tối ưu khi chúng ở trạng thái tự nhiên.
Việc mất chức năng không phải lúc nào cũng liên quan đến quá trình biến tính. Một thay đổi nhỏ trong cấu trúc protein có thể dẫn đến mất chức năng mà không làm mất ổn định toàn bộ cấu trúc ba chiều.
Quá trình có thể hoặc không thể đảo ngược. Trong phòng thí nghiệm, nếu các điều kiện được đảo ngược, protein có thể trở lại cấu hình ban đầu.
Tái tạo
Một trong những thí nghiệm nổi tiếng và có tính kết luận nhất về tái tạo đã được chứng minh trong Ribonuclease A.
Khi các nhà nghiên cứu thêm các chất biến tính như urê hoặc-mercaptoethanol, protein bị biến tính. Nếu các tác nhân này bị loại bỏ, protein sẽ trở lại cấu trúc tự nhiên và có thể thực hiện chức năng của nó với hiệu suất 100%.
Một trong những kết luận quan trọng nhất của nghiên cứu này là chứng minh bằng thực nghiệm rằng cấu trúc ba chiều của protein được đưa ra bởi cấu trúc chính của nó.
Trong một số trường hợp, quá trình biến tính là hoàn toàn không thể đảo ngược. Ví dụ, khi chúng ta nấu một quả trứng, chúng ta đang truyền nhiệt cho protein (cái chính là albumin) tạo nên nó, màu trắng có vẻ ngoài rắn chắc, trắng. Theo trực giác, chúng ta có thể kết luận rằng, ngay cả khi chúng ta làm mát nó, nó sẽ không trở lại hình thức ban đầu.
Trong hầu hết các trường hợp, quá trình biến tính đi kèm với mất độ hòa tan. Nó cũng làm giảm độ nhớt, tốc độ khuếch tán và kết tinh dễ dàng hơn.
Protein chaperone
Protein chaperone hoặc chaperonin chịu trách nhiệm ngăn chặn sự biến tính của các protein khác. Họ cũng kìm nén các tương tác nhất định không đầy đủ giữa các protein để đảm bảo sự gấp lại chính xác của cùng một.
Khi nhiệt độ của môi trường tăng lên, các protein này tăng nồng độ và hoạt động bằng cách ngăn chặn sự biến tính của các protein khác. Đây là lý do tại sao chúng còn được gọi là "protein sốc nhiệt" hay HSP cho từ viết tắt bằng tiếng Anh (Protein sốc nhiệt).
Các chaperonina tương tự như một cái lồng hoặc một cái thùng bảo vệ bên trong protein của nó.
Những protein phản ứng với các tình huống căng thẳng tế bào đã được báo cáo trong các nhóm sinh vật sống khác nhau và được bảo tồn cao. Có nhiều loại khác nhau của chaperonin và chúng được phân loại theo trọng lượng phân tử của chúng.
Tài liệu tham khảo
- Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). Sinh học. Ed. Panamericana Y tế.
- Devlin, T. M. (2004). Hóa sinh: sách giáo khoa với các ứng dụng lâm sàng. Tôi đã đảo ngược.
- Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Hóa sinh: văn bản và tập bản đồ. Ed. Panamericana Y tế.
- Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Hóa sinh của các quá trình trao đổi chất. Reverte.
- Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Sinh hóa y tế. Biên tập Limusa.
- Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Hóa sinh. Biên tập Limusa.
- Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Cuộc sống: Khoa học sinh học. Ed. Panamericana Y tế.
- Tortora, G. J., Funke, B. R., & Case, C. L. (2007). Giới thiệu về vi sinh. Ed. Panamericana Y tế.
- Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C.W. (2007). Nguyên tắc cơ bản của hóa sinh. Ed. Panamericana Y tế.