Tương tác kỵ nước trong những gì chúng là, tầm quan trọng sinh học và ví dụ



các Tương tác kỵ nước (HI) chúng là các lực duy trì sự gắn kết giữa các hợp chất phân cực được ngâm trong dung dịch hoặc dung môi phân cực. Không giống như các tương tác khác có đặc tính không cộng hóa trị, như liên kết hydro, tương tác ion hoặc lực van der Waals, tương tác kỵ nước không phụ thuộc vào tính chất bên trong của các chất hòa tan, mà phụ thuộc vào dung môi.

Một ví dụ rất minh họa về các tương tác này có thể là sự phân tách pha xảy ra khi cố gắng trộn nước với dầu. Trong trường hợp này, các phân tử dầu "tương tác" với nhau do kết quả của việc sắp xếp các phân tử nước xung quanh chúng.

Khái niệm về các tương tác này tồn tại từ trước những năm bốn mươi. Tuy nhiên, thuật ngữ "liên kết kỵ nước" đã được đưa ra bởi Kauzmann vào năm 1959, trong khi nghiên cứu các yếu tố quan trọng nhất trong việc ổn định cấu trúc ba chiều của một số protein nhất định.

HI là các tương tác không đặc hiệu quan trọng nhất diễn ra trong các hệ thống sinh học. Chúng cũng có một vai trò quan trọng trong nhiều ứng dụng kỹ thuật và ngành hóa chất và dược phẩm mà chúng ta biết ngày nay.

Chỉ số

  • 1 tương tác kỵ nước là gì??
  • 2 Tầm quan trọng sinh học
  • 3 ví dụ về tương tác kỵ nước
    • 3.1 Màng lọc
    • 3.2 Protein
    • 3.3 Chất tẩy rửa
  • 4 tài liệu tham khảo

Các tương tác kỵ nước là gì??

Nguyên nhân vật lý của HI dựa trên sự bất lực của các chất cực để hình thành liên kết hydro với các phân tử nước trong dung dịch.

Chúng được gọi là "tương tác không đặc hiệu" vì chúng không liên quan đến ái lực giữa các phân tử chất tan, mà là xu hướng của các phân tử nước để duy trì tương tác của chính chúng thông qua liên kết hydro..

Khi tiếp xúc với nước, các phân tử cực hoặc kỵ nước có xu hướng kết tụ một cách tự nhiên, để đạt được sự ổn định lớn nhất bằng cách giảm diện tích bề mặt tiếp xúc với nước.

Hiệu ứng này có thể bị nhầm lẫn với một sức hút mạnh mẽ, nhưng đó chỉ là hậu quả của đặc tính phân cực của các chất liên quan đến dung môi.

Giải thích từ quan điểm nhiệt động lực học, những liên kết tự phát này xảy ra trong quá trình tìm kiếm trạng thái thuận lợi về mặt năng lượng, trong đó có sự biến đổi nhỏ nhất của năng lượng tự do (ΔG).

Hãy nhớ rằng ΔG = H - TΔS, trạng thái thuận lợi nhất về năng lượng sẽ là nơi mà entropy (ΔS) lớn hơn, nghĩa là, nơi có ít phân tử nước hơn mà sự tự do quay và dịch chuyển bị giảm khi tiếp xúc với một chất tan.

Khi các phân tử cực được liên kết với nhau, bị ép bởi các phân tử nước, trạng thái thuận lợi hơn sẽ thu được so với khi các phân tử này tách rời nhau, mỗi phân tử được bao quanh bởi một "lồng" các phân tử nước khác nhau..

Tầm quan trọng sinh học

HI có một sự liên quan lớn vì chúng xảy ra trong một loạt các quá trình sinh hóa.

Trong số các quá trình này là sự thay đổi về cấu trúc của protein, sự liên kết của cơ chất với enzyme, sự liên kết các tiểu đơn vị của phức hợp enzyme, sự tổng hợp và hình thành màng sinh học, sự ổn định của protein trong dung dịch nước và các chất khác.

Về mặt định lượng, các tác giả khác nhau đã được giao nhiệm vụ xác định tầm quan trọng của HI trong sự ổn định của cấu trúc của một lượng lớn protein, kết luận rằng các tương tác này đóng góp hơn 50%.

Nhiều protein màng (tích hợp và ngoại vi) có liên quan đến các lipit kép nhờ HI khi, trong cấu trúc của chúng, cho biết các protein có các miền có đặc tính kỵ nước. Ngoài ra, sự ổn định của cấu trúc bậc ba của nhiều protein hòa tan phụ thuộc vào HI.

Một số kỹ thuật trong nghiên cứu Sinh học tế bào khai thác tài sản được sở hữu bởi một số chất tẩy ion để tạo thành các mixen, đó là cấu trúc "bán cầu" của các hợp chất lưỡng tính có các vùng cực được liên kết với nhau nhờ HI.

Micelles cũng được sử dụng trong các nghiên cứu dược phẩm liên quan đến việc cung cấp các loại thuốc tan trong chất béo và sự hình thành của chúng cũng rất cần thiết cho sự hấp thụ các vitamin và lipid phức tạp trong cơ thể con người.

Ví dụ về tương tác kỵ nước

Màng lọc

Một ví dụ tuyệt vời của HI là sự hình thành màng tế bào. Cấu trúc như vậy bao gồm một lớp kép phospholipids. Tổ chức của nó được đưa ra nhờ HI xảy ra giữa các đuôi cực trong "lực đẩy" đối với môi trường nước xung quanh.

Protein

HI có ảnh hưởng lớn đến việc gấp các protein hình cầu, có dạng hoạt động sinh học thu được sau khi thiết lập cấu hình không gian cụ thể, bị chi phối bởi sự hiện diện của dư lượng axit amin nhất định trong cấu trúc.

  • Trường hợp của apomioglobin

Apomyoglobin (myoglobin thiếu nhóm heme) là một protein xoắn alpha nhỏ, được dùng làm mô hình để nghiên cứu quá trình gấp và tầm quan trọng của HI trong các dư lượng apole trong chuỗi polypeptide của cùng một.

Trong một nghiên cứu được thực hiện bởi Dyson và các cộng tác viên vào năm 2006, nơi sử dụng trình tự đột biến của apomioglobin, người ta đã chứng minh rằng sự khởi đầu của các sự kiện gấp của điều này phụ thuộc chủ yếu vào HI giữa các axit amin với các nhóm cực của các chuỗi xoắn alpha.

Do đó, những thay đổi nhỏ được đưa vào trong chuỗi axit amin có nghĩa là những sửa đổi quan trọng trong cấu trúc bậc ba, dẫn đến protein bị dị dạng và không hoạt động.

Chất tẩy rửa

Một ví dụ rõ ràng khác về HI là phương thức hoạt động của chất tẩy rửa thương mại mà chúng ta sử dụng cho mục đích nội địa mỗi ngày.

Chất tẩy rửa là các phân tử lưỡng tính (có vùng cực và vùng cực). Chúng có thể "nhũ hóa" chất béo vì chúng có khả năng hình thành liên kết hydro với các phân tử nước và có tương tác kỵ nước với lipit có trong chất béo.

Khi tiếp xúc với chất béo trong dung dịch nước, các phân tử chất tẩy liên kết với nhau theo cách mà các đuôi cực đối diện với nhau, bao bọc các phân tử lipid và để các vùng cực đi vào bề mặt micelle, trên bề mặt micelle. tiếp xúc với nước.

Tài liệu tham khảo

  1. Chandler, D. (2005). Giao diện và động lực của lắp ráp kỵ nước. Thiên nhiên, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Điều chế tương tác kỵ nước bằng cách trung hòa cấu trúc và hóa học bề mặt nano, không đơn điệu bởi tính kị nước. Angewandte Chemie - Phiên bản quốc tế, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., & Sheraga, H. A. (2006). Vai trò của các tương tác kỵ nước trong sự khởi đầu và nhân giống của protein gấp. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Sinh học tế bào phân tử (lần thứ 5). Freeman, W. H. & Công ty.
  5. Luckey, M. (2008). Sinh học cấu trúc màng: với nền tảng sinh hóa và sinh lý. Nhà xuất bản Đại học Cambridge. Lấy từ www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J., & Israelachvili, J. (2006). Tiến bộ gần đây trong việc hiểu các tương tác kỵ nước. Kỷ yếu của Viện Hàn lâm Khoa học Quốc gia, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Nguyên tắc sinh hóa của Lehninger. Phiên bản Omega (tái bản lần thứ 5).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte chemie. Hóa học, 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Tương tác kỵ nước và phản ứng hóa học. Hóa học hữu cơ và sinh học, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Đóng góp của các tương tác kỵ nước để ổn định protein. Tạp chí sinh học phân tử, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Lý do thực sự tại sao dầu và nước không trộn lẫn. Tạp chí giáo dục hóa học, 75 (1), 116-118.