Đặc điểm, tổng hợp và chức năng của Maltasa



các malta, còn được gọi là α-glucosidase, acid maltase, glucose invertase, glucosidosucrase, lysosomal α-glucosidase hoặc maltase-glucoamylase, là enzyme chịu trách nhiệm cho quá trình thủy phân maltose trong các tế bào biểu mô ruột.

Nó thuộc nhóm hydrolase, đặc biệt thuộc phân lớp glycosidase, có khả năng phá vỡ liên kết α-glucosidic giữa dư lượng glucose (EC 3.2.1.20). Nhóm loại này đa dạng các enzyme có tính đặc hiệu được hướng đến quá trình thủy phân exo của các glycoside cuối được liên kết bởi các liên kết α-1,4.

Một số maltase có thể thủy phân polysacarit, nhưng với tốc độ thấp hơn nhiều. Nói chung, sau khi hoạt động của maltase, dư lượng α-D-glucose được giải phóng, tuy nhiên, các enzyme cùng phân lớp có thể thủy phân-glucans, do đó giải phóng dư lượng-D-glucose.

Sự tồn tại của enzyme malting ban đầu được chứng minh vào năm 1880 và giờ đây người ta biết rằng nó không chỉ có ở động vật có vú mà còn ở các vi sinh vật như nấm men và vi khuẩn, cũng như trong nhiều loại thực vật và ngũ cốc cao hơn..

Một ví dụ về tầm quan trọng của hoạt động của các enzyme này có liên quan đến Saccharomyces cerevisiae, vi sinh vật chịu trách nhiệm sản xuất bia và bánh mì, có khả năng làm suy giảm maltose và maltotriose nhờ vào việc sản xuất các enzyme maltase. đặc điểm lên men của sinh vật này.

Chỉ số

  • 1 Đặc điểm
    • 1.1 Ở động vật có vú
    • 1.2 Trong men
    • 1.3 Ở thực vật
  • 2 Tóm tắt
    • 2.1 Ở động vật có vú
    • 2.2 Trong men
    • 2.3 Ở vi khuẩn
  • 3 chức năng
  • 4 tài liệu tham khảo

Tính năng

Ở động vật có vú

Maltase là một protein lưỡng tính liên kết với màng tế bào bàn chải ruột. Nó cũng được biết đến là một isozyme được gọi là axit maltase, nằm trong lysosome và có khả năng thủy phân các loại liên kết glycosid khác nhau trong các chất nền khác nhau, không chỉ liên kết maltose và α-1,4. Cả hai enzyme đều có nhiều đặc điểm cấu trúc.

Enzym lysosomal có khoảng 952 axit amin và được xử lý sau dịch mã bằng cách glycosyl hóa và loại bỏ peptide ở đầu tận cùng N và C.

Các nghiên cứu được thực hiện với enzyme từ ruột của chuột và lợn cho thấy ở những động vật này, enzyme bao gồm hai tiểu đơn vị khác nhau về một số tính chất vật lý. Hai tiểu đơn vị này phát sinh từ cùng một tiền chất polypeptide được cắt giảm protein.

Không giống như lợn và chuột, enzyme ở người không có hai tiểu đơn vị, nhưng là một loại duy nhất, có trọng lượng phân tử cao và bị glycosyl hóa cao (bởi N- và O-glycosyl hóa).

Trong men

Nấm men maltase, được mã hóa bởi gen MAL62, nặng 68 kDa và là một protein tế bào chất tồn tại dưới dạng monome và thủy phân một phổ rộng của α-glucoside.

Trong nấm men có năm isoenzyme được mã hóa trong vùng telomeric của năm nhiễm sắc thể khác nhau. Mỗi vị trí mã hóa của gen MAL cũng bao gồm một phức hợp gen gồm tất cả các gen liên quan đến chuyển hóa maltose, bao gồm cả permease và protein điều hòa, như thể nó là một operon..

Trong thực vật

Người ta đã chứng minh rằng enzyme có trong thực vật rất nhạy cảm với nhiệt độ trên 50 ° C và maltase xảy ra với số lượng lớn trong các loại ngũ cốc nảy mầm và không có mầm.

Ngoài ra, trong quá trình phân hủy tinh bột, enzyme này đặc hiệu với maltose, vì nó không tác dụng với các oligosacarit khác, nhưng luôn kết thúc với sự hình thành glucose.

Tổng hợp

Ở động vật có vú

Maltase đường ruột của con người được tổng hợp thành một chuỗi polypeptide duy nhất. Carbonhydrat giàu dư lượng mannose được bổ sung đồng tải bằng cách glycosyl hóa, dường như để bảo vệ trình tự phân hủy protein.

Các nghiên cứu về sự sinh học của enzyme này cho thấy nó được tập hợp thành một phân tử có trọng lượng phân tử cao ở trạng thái "liên kết với màng" của mạng lưới nội chất, và sau đó nó được xử lý bởi các enzyme tuyến tụy và "tái glycosyl hóa" trong Khu phức hợp Golgi.

Trong men

Trong nấm men có năm isoenzyme được mã hóa trong vùng telomeric của năm nhiễm sắc thể khác nhau. Mỗi vị trí mã hóa của gen MAL cũng bao gồm một phức hợp gen gồm tất cả các gen liên quan đến chuyển hóa maltose, bao gồm cả protein permease và điều hòa.

Ở vi khuẩn

Hệ thống chuyển hóa maltose ở vi khuẩn như E. coli, rất giống với hệ thống đường sữa, đặc biệt là trong tổ chức di truyền của operon chịu trách nhiệm tổng hợp protein điều hòa, vận chuyển và hoạt động enzyme trên cơ chất (maltase). ).

Chức năng

Ở hầu hết các sinh vật đã phát hiện ra sự hiện diện của các enzyme như maltase, enzyme này đóng vai trò tương tự: sự phân hủy của các disacarit như maltose để thu được các sản phẩm carbohydrate hòa tan dễ chuyển hóa hơn.

Trong ruột của động vật có vú, maltase đóng vai trò chính trong các bước cuối cùng của quá trình thoái hóa tinh bột. Sự thiếu hụt enzyme này thường được quan sát trong các bệnh lý như glycogenosis loại II, có liên quan đến việc lưu trữ glycogen.

Trong các phản ứng của vi khuẩn và nấm men được xúc tác bởi các loại enzyme này đại diện cho một nguồn năng lượng quan trọng dưới dạng glucose đi vào con đường glycolytic, với mục đích lên men hoặc không lên men.

Ở thực vật, maltase, kết hợp với amylase, tham gia vào sự thoái hóa của nội nhũ trong hạt "không hoạt động" và được kích hoạt bởi gibberellin, hormone điều hòa tăng trưởng thực vật, là điều kiện tiên quyết để nảy mầm.

Ngoài ra, nhiều loại thực vật sản xuất tinh bột thoáng qua vào ban ngày có các maltase cụ thể góp phần làm suy giảm các chất trung gian chuyển hóa của chúng vào ban đêm, và người ta đã xác định rằng lục lạp là nơi lưu trữ chính của maltose trong các sinh vật này..

Tài liệu tham khảo

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Tinh chế và đặc tính hơn nữa của axit a-Glucosidase. Tạp chí sinh hóa, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Sinh tổng hợp protein microvillar đường ruột. Tạp chí sinh hóa, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Sự phân bố của maltase trong thực vật. Chức năng của maltase trong suy thoái tinh bột và ảnh hưởng của nó đến hoạt động amyloclastic của nguyên liệu thực vật. Tạp chí sinh hóa, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Cổng thông tin tài nguyên sinh học. (ví dụ). Lấy từ enzyme.Exasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T. D. (2005). Tác dụng của Daylength và Circadian đối với sự xuống cấp của tinh bột và sự trao đổi chất của Maltose. Sinh lý học thực vật, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E., & Lentze, M. J. (1988). Cấu trúc, sinh tổng hợp và Glycosyl hóa ruột non của con người. Tạp chí Hóa học sinh học, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needman, R. (1991). Kiểm soát tổng hợp maltase trong nấm men. Vi sinh phân tử, 5 (9), 2079-2084.
  8. Ủy ban danh pháp của Liên minh hóa sinh và phân tử quốc tế (NC-IUBMB). (2019). Lấy từ qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glycogenosis loại II (Thiếu axit Maltase). Cơ bắp & thần kinh, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Nghiên cứu ngủ đông trong hạt giống của cây béo Tạp chí Thực vật học Canada, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Lợn amphiphilic Intvinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Cấu trúc và tính đặc hiệu. Tạp chí sinh hóa châu Âu, 126, 559-568.