Enzyme Allosteric Chức năng, cấu trúc và động học

các enzyme allosteric Chúng là các hóa chất hữu cơ bao gồm một cấu trúc gồm bốn phân tử, vì vậy người ta nói rằng cấu trúc của nó là bậc bốn.

Tóm lại, enzyme allosteric có nhiều hơn một chuỗi polypeptide và chứa các đơn vị trong đó xúc tác được thực hiện. Đến lượt chúng cũng có vị trí hoạt động, nghĩa là trao đổi hóa học và vì lý do này, chúng thực hiện sự công nhận chất nền.

Nói cách khác, các enzyme allosteric được đặc trưng bởi có nhiều hơn hai chuỗi polypeptide, có tiểu đơn vị có các tính chất khác nhau: một isosteric, là vị trí hoạt động và một allosteric, nơi điều hòa enzyme được thực hiện.

Loại thứ hai không có hoạt tính xúc tác, nhưng nó có thể được liên kết với một phân tử điều chế có thể hoạt động như một tác nhân kích thích hoặc cản trở việc thực hiện hoạt động của các enzyme.

Giới thiệu ngắn gọn về enzyme allosteric

Enzyme allosteric có nhiệm vụ quan trọng là làm cho tiêu hóa dễ dàng hơn. Khi chúng xâm nhập vào nhân của các phân tử, các enzyme này có khả năng can thiệp vào quá trình trao đổi chất của sinh vật, do đó chúng có khả năng làm cho nó hấp thụ và bài tiết theo nhu cầu sinh hóa phát sinh..

Để điều này khả thi, các enzyme allosteric phải di chuyển các cơ chế mà quá trình điều tiết được thực hiện.

Các enzyme này được phân loại theo hai khía cạnh: K và V. Trong cả hai thường thấy rằng đường cong bão hòa của chúng không phải là một hyperbole, mà là một hình dạng bất thường bắt chước sigma bảng chữ cái Hy Lạp.

Tất nhiên điều này có nghĩa là cấu trúc và động học của nó hoàn toàn không bằng enzyme của michaelian, ít hơn nhiều so với enzyme không allosteric, vì cơ chất của nó gây ra sự thay đổi và khác biệt liên quan đến tốc độ của phản ứng.

Cấu trúc và động học của các enzyme allosteric có liên quan trực tiếp đến các tương tác hợp tác, đặc biệt là các enzyme không cộng hóa trị.

Giả định này dựa trên tiền đề rằng đường cong sigmoid, được vẽ khi nồng độ cơ chất tăng, có liên quan đến những thay đổi cấu trúc xảy ra với enzyme.

Tuy nhiên, mối tương quan này không phải lúc nào cũng tuyệt đối và tự cho mình sự mơ hồ trong đó những đặc thù nhất định bị bỏ qua trong hệ thống này.

Chức năng

Trên toàn cầu, các enzyme allosteric được gọi là các phân tử có nguồn gốc hữu cơ, trong đó chúng có thể ảnh hưởng đến các liên kết sinh hóa giữa protein và enzyme.

Hoạt động của các enzyme allosteric này được phát triển thông qua sự xâm nhập vào nhân phân tử, do đó trong cơ thể sinh vật chịu trách nhiệm xúc tác tiêu hóa. Nhờ đó, các quá trình khác nhau liên quan đến đường tiêu hóa được mở rộng, đặc biệt là trong việc quản lý quá trình trao đổi chất.

Do đó, chức năng chính của enzyme allosteric là chăm sóc quá trình tiêu hóa trong cơ thể. Điều này xảy ra bởi vì quá trình liên kết mà chúng được gửi cho phép đồng hóa các chất dinh dưỡng cũng như loại bỏ chất thải trong cấu trúc của sinh vật được ưa chuộng..

Do đó, sự xúc tác của hệ thống tiêu hóa phát triển liên tục trong một môi trường cân bằng, trong đó mỗi bộ điều biến có một vị trí allosteric cụ thể.

Ngoài ra, các enzyme allosteric, từ góc độ trao đổi chất, những enzyme đạt được rằng hoạt động của enzyme được kiểm soát thông qua các biến động được cảm nhận ở cấp độ tầng.

Những thay đổi được thực hiện trong nồng độ của chất nền đó càng nhỏ thì sự biến đổi mà hoạt động của các enzyme sẽ trải qua càng lớn và ngược lại.

Mặt khác, các giá trị của enzyme allosteric K có thể được tăng lên với một liều điều chế ức chế tối thiểu.

Điều đó có thể xảy ra là trong hoạt động của chúng, các enzyme allosteric bị ức chế ở cuối quá trình trao đổi chất, điều gì đó xảy ra trong một số hệ thống đa bào (chúng có nhiều loại enzyme), nhiều hơn nếu vượt quá khả năng của tế bào.

Khi điều này xảy ra, các enzyme allosteric đảm bảo rằng hoạt động xúc tác bị giảm; mặt khác, chất nền làm cho hoạt động của enzyme được kích hoạt thay vì điều chỉnh nó.

Các quy định allosteric

Nó được gọi là các quá trình tế bào trong đó hoạt động của enzyme được điều chỉnh bởi một quá trình điều chỉnh. Điều này có thể là nhờ thực tế là một phản hồi được tạo ra có thể tích cực (nghĩa là kích hoạt) hoặc tiêu cực (ức chế).

Sự điều hòa có thể xảy ra theo những cách khác nhau, ở quy mô hữu cơ (siêu tế bào, phía trên tế bào), bằng cách truyền tín hiệu và bằng cách biến đổi cộng hóa trị của enzyme.

Việc cố định chất nền thường có thể xảy ra ở trung tâm hoạt động khi không có chất ức chế.

Tuy nhiên, nếu trung tâm allosteric đó bị chiếm bởi chất ức chế, phần tử đầu tiên này thay đổi cấu trúc của nó và do đó chất nền không thể được cố định.

Sự hiện diện của động học sigmoid có thể gợi ý rằng có một mối quan hệ hợp tác trong chất nền, nhưng điều này không phải lúc nào cũng là quy tắc, ngoại trừ (xem phần "Alosterism và hợp tác: từ đồng nghĩa?", Dưới đây).

Cấu trúc và động học

Một số polypeptide của các enzyme allosteric thiếu xúc tác. Trong mọi trường hợp, họ cũng có các vị trí chiến lược và rất cụ thể trong đó thực hiện liên kết và công nhận bộ điều biến, đó là lý do tại sao một enzyme điều chế phức tạp có thể dẫn đến..

Điều này là do thực tế là hoạt động xúc tác lớn hơn hoặc ít hơn của nó phụ thuộc vào cực tính của bộ điều biến, nghĩa là, cho dù đó là cực âm (cực ức chế) hay cực dương (cực kích hoạt)..

Nơi xảy ra sự trao đổi sinh hóa này, hay đúng hơn là sự tương tác enzyme với bộ điều biến, được gọi đúng là một trang web allosteric.

Đây là nơi các tính chất của chúng được duy trì mà không cần bộ điều biến chịu sự thay đổi ở mức độ hóa học. Tuy nhiên, mối liên kết giữa bộ điều biến và enzyme không phải là không thể đảo ngược, hoàn toàn ngược lại; Nó có thể được hoàn tác. Do đó, có thể nói rằng quá trình enzyme allosteric này không thể di chuyển được.

Một đặc điểm làm nổi bật các enzyme allosteric là chúng không tương ứng với các kiểu động học đáp ứng các nguyên tắc của Michaelis-Menten.

Nói cách khác, các thí nghiệm được thực hiện cho đến nay đã chỉ ra rằng mối liên kết giữa enzyme allosteric và bộ điều biến (bất kể phân cực của chúng) có đường cong bão hòa không có dạng thông thường, nhưng sigmoid, với độ cong tương tự như Thư sigma của Hy Lạp.

Sự khác biệt ở dạng sigmoid này là rất ít, bất kể sử dụng bộ điều biến (dương hay âm) hay không được sử dụng.

Trong mọi trường hợp, tốc độ phản ứng của các enzyme allosteric cho thấy một loạt các sửa đổi mạnh mẽ với nồng độ cơ chất thấp hơn so với các bộ điều biến âm và cao hơn với các chất dương. Đổi lại, chúng có các giá trị trung gian khi không có bộ điều biến liên kết với các enzyme.

Hành vi động học của enzyme allosteric có thể được mô tả với hai mô hình: đối xứng và tuần tự.

Mô hình đối xứng

Trong mô hình này, một enzyme allosteric có thể được trình bày theo sự phù hợp, đó là sự căng thẳng và thoải mái.

Các tiểu đơn vị có thể ở đầu này hoặc đầu kia, vì có sự cân bằng dịch chuyển giữa cả hai trạng thái trong đó các bộ điều biến âm tiếp cận cấu trúc taut, trong khi trạng thái thoải mái kết hợp với chất nền và chất kích hoạt.

Mô hình tuần tự

Với mô hình này, bạn có một mô hình khác nhau. Ở đây cũng có hai sự phù hợp, nhưng mỗi sự có thể hoạt động độc lập, riêng biệt.

Tại thời điểm này, có thể có sự tăng hoặc giảm trong các mối quan hệ của các liên kết sinh hóa của các enzyme, với mức độ hợp tác có thể là kích hoạt hoặc ức chế..

Thay đổi cấu trúc được truyền liên tiếp từ tiểu đơn vị này sang tiểu đơn vị khác, với một trật tự xác định.

Cả hai mô hình đối xứng và tuần tự đều tự hoạt động, theo tiêu chuẩn riêng của chúng. Tuy nhiên, cả hai mô hình có thể hoạt động theo cách chung, do đó chúng không loại trừ lẫn nhau.

Trong những trường hợp này, có những trạng thái trung gian trong đó người ta quan sát thấy sự phù hợp, nghĩa là căng thẳng và thoải mái, tham gia vào một quá trình hợp tác trong đó các tương tác sinh hóa của các enzyme allosteric được hợp nhất.

Alosterism và hợp tác: từ đồng nghĩa?

Người ta đã tin rằng chủ nghĩa alosterism giống như chủ nghĩa hợp tác, nhưng đây không phải là trường hợp. Sự nhầm lẫn của cả hai thuật ngữ, rõ ràng, xuất phát từ chức năng của chúng.

Tuy nhiên, cần lưu ý rằng sự tương đồng này là không đủ để chủ nghĩa hợp tác và chủ nghĩa hợp tác được sử dụng như những từ tương đương. Cả hai đều có những sắc thái tinh tế mà phải chú ý trước khi rơi vào những khái quát và phân loại sai.

Cần nhớ rằng các enzyme allosteric, khi tham gia các bộ điều biến, có nhiều dạng khác nhau. Bộ điều biến dương kích hoạt, trong khi bộ điều biến âm ức chế.

Trong cả hai trường hợp, có một sự thay đổi đáng kể về cấu trúc enzyme trong vị trí hoạt động, từ đó trở thành sự thay đổi của cùng một vị trí hoạt động đó.

Một trong những ví dụ thực tế nhất về điều này được thấy trong sự ức chế không cạnh tranh, trong đó bộ điều biến âm liên kết với một enzyme khác với cơ chất.

Tuy nhiên, ái lực của enzyme này liên quan đến cơ chất có thể bị giảm đi bởi bộ điều biến âm của enzyme allosteric, do đó nó có thể trở thành một sự ức chế cạnh tranh bất kể cấu trúc của chất nền có khác với cấu trúc của enzyme không.

Tương tự như vậy, có thể xảy ra sự gia tăng ái lực đã nói hoặc thay vì hiệu ứng ức chế xảy ra, hiệu ứng nghịch đảo xảy ra, đó là hiệu ứng kích hoạt.

Hiện tượng hợp tác xảy ra ở nhiều enzyme allosteric, nhưng điều này chỉ được xếp vào danh mục như vậy khi các enzyme có một vài nơi mà chúng quản lý để liên kết với chất nền, vì vậy chúng được gọi là enzyme oligomeric.

Ngoài ra, các ái lực được tạo ra theo mức độ tập trung mà tác nhân có, và trong đó các bộ điều biến dương, các chất âm và thậm chí chính chất nền hoạt động theo cách khác nhau trong suốt quá trình này.

Để tạo ra hiệu ứng này, cần phải trình bày một số vị trí có khả năng liên kết với chất nền, và kết quả xuất hiện bằng đồ họa trong các nghiên cứu khoa học như các đường cong sigmoid, đã được đề cập đến.

Và đó là nơi xảy ra sự vướng víu, bởi vì nó có xu hướng liên quan rằng nếu có một đường cong sigmoid trong phân tích enzyme thì đó là do enzyme allosteric quan sát được nhất thiết phải hợp tác.

Ngoài ra, một trong những yếu tố góp phần vào sự vướng víu này là mức độ hợp tác tồn tại trong hệ thống được vận hành bởi các tác nhân allosteric..

Mức độ của nó có thể tăng lên với sự hiện diện của chất ức chế, trong khi nó có xu hướng giảm khi có chất kích hoạt.

Tuy nhiên, động học chỉ để lại tình trạng sigmoid của nó khi nó trở thành michaeliana trong đó nồng độ của chất kích hoạt được nâng lên.

Do đó, rõ ràng là các đường cong sigmoid có thể là từ trái nghĩa của các enzyme allosteric. Mặc dù hầu hết các enzyme này, khi chất nền này đã bão hòa, có tín hiệu này, nhưng sai là có sự tương tác allosteric chỉ vì một độ cong của động học sigmoid được nhìn thấy trong biểu đồ..

Giả sử ngược lại cũng là ngụy biện; sigmoid không ngụ ý từ một mà trước đó là một biểu hiện rõ ràng cho sự không rõ ràng của alosterism.

Một alosterism độc đáo: huyết sắc tố

Hemoglobin được coi là một ví dụ cổ điển về những gì xảy ra với các hệ thống allosteric. Một chất nền tương ứng với loại sigmoid được cố định trong thành phần này của các tế bào hồng cầu.

Sự cố định này có thể bị ức chế thông qua các tác nhân trong đó không có hành động nào đối với trung tâm hoạt động, không ai khác ngoài nhóm heme. Động học michaelian, mặt khác, được trình bày trong sự cô lập trong các tiểu đơn vị tham gia cố định oxy.

Tài liệu tham khảo

1. Bu, Z. và Callaway, D.J. (2011). "Động lực học protein và phân bổ tầm xa trong tín hiệu tế bào". Những tiến bộ trong hóa học protein và sinh học cấu trúc, 83: Trang. 163-221.
2. Hoàng, Z; Zhu, L. và cộng sự (2011). "ASD: cơ sở dữ liệu toàn diện về protein allosteric và bộ điều biến". Nghiên cứu axit nucleic, 39, trang. D663-669.
3. Kamerlin, S.C. và Warsrc, A (2010). "Vào buổi bình minh của thế kỷ 21: Động lực học có phải là mắt xích bị thiếu để hiểu xúc tác enzyme không?". Protein: Cấu trúc, chức năng và tin sinh học, 78 (6): Trang. 1339-75.
4. Koshland, D.E.; Némethy, G. và Filmer, D. (1966). "So sánh dữ liệu liên kết thực nghiệm và mô hình lý thuyết trong protein có chứa tiểu đơn vị". Hóa sinh, 5 (1): Trang. 365-85.
5. Martínez Guerra, Juan Jose (2014). Cấu trúc và động học của enzyme allosteric. Aguascalientes, Mexico: Đại học tự trị của Aguascalientes. Được phục hồi từ libroelectronico.uaa.mx.
6. Monod, J., Wyman, J. và Changeux, J.P. (1965). "Về bản chất của sự chuyển đổi allosteric: một mô hình hợp lý". Tạp chí sinh học phân tử, 12: Trang. 88-118.
7. Teijón Rivera, Jose María; Garrido Pertierra, Amando et al (2006). Nguyên tắc cơ bản của hóa sinh cấu trúc. Madrid: Biên tập Tébar.
8. Đại học Peru Cayetano Heredia (2017). Enzim điều hòa. Lima, Peru: TĂNG. Lấy từ upch.edu.pe.