Cấu trúc xoắn alpha và tầm quan trọng chức năng



các xoắn alpha là cấu trúc thứ cấp đơn giản nhất mà protein có thể sử dụng trong không gian tùy theo độ cứng và tự do quay của các liên kết giữa các dư lượng axit amin của nó.

Nó được đặc trưng bởi hình dạng xoắn ốc trong đó các axit amin được sắp xếp, dường như được sắp xếp xung quanh một trục dọc tưởng tượng với các nhóm R ở bên ngoài này.

Alpha helice được mô tả lần đầu tiên vào năm 1951 bởi Pauling và các đồng nghiệp, những người đã sử dụng dữ liệu có sẵn về khoảng cách giữa các liên kết, góc liên kết và các thông số cấu trúc khác của peptide và axit amin để dự đoán các cấu hình có khả năng nhất mà chuỗi có thể giả định. polypeptide.

Mô tả về chuỗi xoắn alpha phát sinh từ việc tìm kiếm tất cả các cấu trúc có thể có trong chuỗi peptide được ổn định bằng liên kết hydro, trong đó dư lượng tương đương về mặt cân bằng hóa học và cấu hình của từng loại là phẳng, như được chỉ ra bởi dữ liệu từ cộng hưởng của các liên kết peptide có sẵn cho ngày.

Cấu trúc thứ cấp này là phổ biến nhất trong số các protein, và nó được chấp nhận bởi cả protein hòa tan và protein màng tích hợp. Người ta tin rằng hơn 60% protein tồn tại dưới dạng chuỗi xoắn alpha hoặc tấm beta.

Chỉ số

  • 1 cấu trúc
  • 2 Tầm quan trọng về chức năng
    • 2.1 Miosin
    • 2.2 Collagen
    • 2.3 Keratin
    • 2.4 Huyết sắc tố
    • 2.5 Protein loại "ngón tay kẽm"
  • 3 tài liệu tham khảo

Cấu trúc

Nhìn chung, mỗi lượt của một chuỗi xoắn alpha có trung bình 3,6 dư lượng axit amin, tương đương với 5,4 length chiều dài. Tuy nhiên, góc và độ dài xoay thay đổi từ protein này sang protein khác với sự phụ thuộc chặt chẽ vào chuỗi axit amin của cấu trúc chính.

Hầu hết các vòng xoắn alpha có vòng quay thuận tay phải, nhưng hiện tại người ta biết rằng các protein có vòng xoắn alpha có thể tồn tại với vòng quay tay trái. Điều kiện để cái này hay cái kia xảy ra là tất cả các axit amin đều có cùng cấu hình (L hoặc D), vì chúng chịu trách nhiệm cho hướng rẽ.

Sự ổn định của những lý do cấu trúc quan trọng này đối với thế giới protein được đưa ra bởi các liên kết hydro. Những liên kết này xảy ra giữa nguyên tử hydro gắn với nitơ điện từ của liên kết peptide và nguyên tử oxy carboxylic điện từ của axit amin bốn vị trí sau đó, trong vùng đầu N đối với chính nó.

Lần lượt từng vòng xoắn được liên kết với nhau bằng liên kết hydro, là cơ sở để đạt được sự ổn định chung của phân tử.

Không phải tất cả các peptide có thể hình thành các chuỗi xoắn alpha ổn định. Điều này được đưa ra bởi năng lực nội tại của từng axit amin trong chuỗi để tạo thành các vòng xoắn, liên quan trực tiếp đến bản chất hóa học và vật lý của các nhóm R nhóm thế..

Ví dụ, ở một độ pH nhất định, nhiều dư lượng cực có thể thu được cùng một điện tích, do đó chúng không thể được đặt liên tiếp trong một vòng xoắn vì lực đẩy giữa chúng có nghĩa là một biến dạng lớn trong đó..

Kích thước, hình dạng và vị trí của các axit amin cũng là yếu tố quan trọng quyết định sự ổn định xoắn ốc. Không đi xa hơn, các dư lượng như Asn, Ser, Thr và Cys được đặt gần nhau trong chuỗi cũng có thể có tác động tiêu cực đến cấu hình của chuỗi xoắn alpha.

Theo cách tương tự, tính kỵ nước và tính kỵ nước của các đoạn xoắn ốc alpha trong một peptide đã cho phụ thuộc hoàn toàn vào bản sắc của các nhóm R của các axit amin.

Trong các protein màng nguyên phân có các chuỗi xoắn alpha dồi dào với dư lượng đặc tính kỵ nước mạnh, rất cần thiết cho việc chèn và cấu hình các phân đoạn giữa các đuôi cực của các phospholipid cấu thành.

Ngược lại, các protein hòa tan có các chuỗi xoắn alpha giàu dư lượng cực, giúp tương tác tốt hơn với môi trường nước có trong tế bào chất hoặc không gian kẽ.

Chức năng quan trọng

Các họa tiết xoắn ốc alpha có một loạt các chức năng sinh học. Các kiểu tương tác cụ thể giữa các vòng xoắn đóng vai trò quan trọng trong chức năng, sự lắp ráp và sự oligome hóa của cả protein màng và protein hòa tan.

Các lĩnh vực này có mặt trong nhiều yếu tố phiên mã, quan trọng từ quan điểm của quy định biểu hiện gen. Chúng cũng có mặt trong các protein có liên quan cấu trúc và trong protein màng có chức năng vận chuyển và / hoặc truyền tín hiệu các loại.

Dưới đây là một số ví dụ cổ điển về protein có xoắn alpha:

Myosin

Myosin là một ATPase được kích hoạt bởi Actin chịu trách nhiệm cho sự co cơ và một loạt các hình thức di động của tế bào. Cả myosin cơ và không cơ bao gồm hai vùng hoặc "đầu" hình cầu được liên kết với nhau bằng một "đuôi" xoắn ốc dài.

Collagen

Một phần ba tổng hàm lượng protein của cơ thể con người được đại diện bởi collagen. Nó là protein dồi dào nhất trong không gian ngoại bào và có một đặc điểm đặc biệt là một mô típ cấu trúc gồm ba sợi song song với cấu hình tay trái xoắn ốc, nối với nhau tạo thành chuỗi xoắn ba chiều theo chiều kim đồng hồ.

Keratin

Keratin là một nhóm các protein hình thành sợi được sản xuất bởi một số tế bào biểu mô ở động vật có xương sống. Chúng là thành phần chính của móng tay, tóc, móng vuốt, vỏ của rùa, sừng và lông. Một phần của cấu trúc fibrillar của nó được hình thành bởi các phân đoạn xoắn alpha.

Huyết sắc tố

Oxy trong máu được vận chuyển bởi huyết sắc tố. Phần globin của protein tetrameric này bao gồm hai chuỗi xoắn alpha giống nhau gồm 141 dư lượng mỗi loại và hai chuỗi beta gồm 146 dư lượng mỗi loại..

Loại protein "ngón tay kẽm"

Các sinh vật nhân chuẩn sở hữu rất nhiều protein ngón tay kẽm, hoạt động cho các mục đích khác nhau: nhận dạng DNA, đóng gói RNA, kích hoạt phiên mã, điều hòa quá trình apoptosis, gấp protein, v.v. Nhiều protein ngón tay kẽm có xoắn alpha là thành phần chính trong cấu trúc của chúng và chúng rất cần thiết cho chức năng của chúng.

Tài liệu tham khảo

  1. Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, G. D. (1994). Quy tắc chấm dứt a-alpha-Helix của Glycine. Khoa học, 264(5162), 1126-1130.
  2. Blaber, M., Zhang, X., & Matthews, B. (1993). Cơ sở cấu trúc của xu hướng xoắn axit amin alpha. Khoa học, 260(1), 1637-1640.
  3. Brennan, R. G., & Matthews, B. W. (1989). Mô-đun liên kết DNA xoắn-xoắn-xoắn. Tạp chí hóa học sinh học, 264(4), 1903-1906.
  4. Eisenberg, D. (2003). Việc phát hiện ra các đặc điểm cấu trúc của protein alpha-helix và beta-sheet, chính. Pnas, 100(20), 11207-11210. Huggins, M. L. (1957). Cấu trúc của alpha keratin. Hóa học, 43, 204-209.
  5. Klement, W., Willens, R., & Duwez, P. (1960). Cấu trúc của myoglobin. Thiên nhiên, 185, 422-427.
  6. Giáo dân, J. H., Lee, B. M., & Wright, P. E. (2001). Protein ngón tay kẽm: Những hiểu biết mới về sự đa dạng về cấu trúc và chức năng. Ý kiến ​​hiện tại về sinh học cấu trúc, 11(1), 39-46.
  7. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., ... Martin, K. (2003). Sinh học tế bào phân tử (Tái bản lần thứ 5). Freeman, W. H. & Công ty.
  8. Luckey, M. (2008). Sinh học cấu trúc màng: với nền tảng sinh hóa và sinh lý. Nhà xuất bản Đại học Cambridge. Lấy từ www.cambridge.org/9780521856553
  9. McKay, M. J., Afrose, F., Koeppe, R. E., & Greathouse, D.V. (2018). Helix hình thành và ổn định trong màng. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes, 1860(10), 2108-2117.
  10. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Nguyên tắc sinh hóa của Lehninger. Phiên bản Omega (Tái bản lần thứ 5).
  11. Pauling, L., Corey, R. B., & Branson, H. R. (1951). Cấu trúc của protein: hai cấu hình xoắn ốc liên kết hydro của chuỗi polypeptide. Kỷ yếu của Viện Hàn lâm Khoa học Quốc gia Hoa Kỳ, 37, 205-211.
  12. Perutz, M. F. (1978). Cấu trúc huyết sắc tố và vận chuyển hô hấp. Khoa học Mỹ, 239(6), 92-125.
  13. Scholtz, J. M., & Baldwin, R. L. (1992). Cơ chế hình thành alpha-Helix của Peptide. Đánh giá hàng năm về vật lý sinh học và cấu trúc phân tử sinh học, 21(1), 95-118.
  14. Vai, M. D., & Raines, R. T. (2009). Cấu trúc và sự ổn định của collagen. Đánh giá thường niên về hóa sinh, 78(1), 929-958.
  15. Subramaniams, A., Jones, W.K., Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). Quy định đặc hiệu mô của chất kích thích gen chuỗi nặng alpha-Myosin ở chuột biến đổi gen. Tạp chí Hóa học sinh học, 266(36), 24613-24620.
  16. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, M.A. (2016). Keratin: Cấu trúc, tính chất cơ học, sự xuất hiện trong sinh vật và những nỗ lực trong quá trình sinh học. Tiến bộ Khoa học Vật liệu. Elsevier Ltd.
  17. Warrick, H. M., & Spudich, J. a. (1987). Cấu trúc và chức năng của myosin trong sự vận động của tế bào. Đánh giá hàng năm về sinh học tế bào, 3, 379-421.
  18. Zhang, S. Q., Kulp, D. W., Schramm, C. A., Mravic, M., Samish, I., & Degrado, W. F. (2015). Tương tác helix-protein hòa tan màng và protein hòa tan: Hình học tương tự thông qua các tương tác khác nhau. Cấu trúc, 23(3), 527-541